O echipă de cercetători ai Universității Babeș-Bolyai a publicat recent, în colaborare cu parteneri externi, un studiu notabil pentru cercetările în domeniul biochimiei structurale. Apărut în revista Nature Communications, studiul a fost realizat cu ajutorul unor tehnologii de vârf – lasere de mare putere în domeniul femtosecundelor, cristalografie avansată și calcule de structură electronică moleculară – și oferă o perspectivă nouă asupra „efectului observatorului”, astfel că reinterpretează natura speciilor de fier de valență înaltă din biologie.
Proteinele care conțin fier, precum hemoglobina, se află în centrul multor procese biologice esențiale, cum ar fi transportul oxigenului molecular, detoxifierea peroxizilor, metabolizarea medicamentelor în ficat și altele. În aceste procese, fierul ajunge adesea într-o stare neobișnuită de oxidare cunoscută sub numele de Fe(IV). Deși studiate de peste un secol și prezente ca elemente centrale în manualele de chimie bioanorganică, speciile biologice de Fe(IV) continuă să ridice întrebări. Studiul la care au participat cercetătorii UBB propune o explicație pentru una dintre acestea, respectiv aceea a legăturii dintre fier și oxigen.
În mod tradițional, speciile Fe(IV) ale proteinelor cu fier sunt descrise ca „feril”, cu fierul legat de un atom de oxigen într-o legătură scurtă și puternică, de tip dublu (Fe=O). Totuși, recent, cu ajutorul măsurătorilor avansate realizate pe diverse proteine (mioglobină, peroxidaze, citocromi etc.) acestea au surprins repetat distanțe fier–oxigen mai mari decât ar fi de așteptat, ceea ce sugerează o legătură simplă Fe-O, nu una dublă. Pentru o parte dintre observații, s-a propus explicația că atomul de oxigen a devenit hidroxid, OH, în timp ce altele au fost puse pe seama limitărilor datelor. Studiul la care au contribuit cercetătorii UBB propune însă o interpretare diferită. Concret, el propune ipoteza că legătura fier-oxigen din feril „prea lungă” nu este o anomalie, ci un indiciu că descrierea electronică clasică este incompletă: speciile Fe(IV) din biologie nu se află într-o singură stare electronică bine definită, ci pot avea contribuții semnificative din stări apropiate energetic (mai multe „fețe”), în care un electron este pierdut de oxigen către fier astfel încât oxigenul dobândește un caracter de radical liber, iar fierul un caracter de Fe(III).
„O componentă spectaculoasă tehnic în studiul prezent este că radiația („lumina”) folosită pentru măsurarea distanței fier-oxigen poate de fapt schimba tocmai acea distanță – iar schimbarea are loc chiar dacă molecula este imobilizată în cristal, sau dacă măsurătoarea este extrem de rapidă – în domeniul femtosecundelor. În știință, astfel de efecte sunt cunoscute ca principiu și denumite „efectul observatorului” (sau, în științe sociale, „paradoxul observatorului”). Este însă prima dată când un astfel de efect se observă pe o scală atât de rapidă în proteine”, afirmă prof. univ. dr. Radu Silaghi-Dumitrescu, unul dintre cercetătorii UBB care au contribuit la realizarea studiului.
Contribuția cercetătorilor UBB a vizat tocmai analiza structurii electronice a centrilor de fier din proteine și propunerea explicației neașteptate pentru datele aparent contradictorii obținute din experimente.
Echipa UBB a fost formată din cadre didactice și cercetători de la Facultatea de Chimie și Inginerie Chimică, Institutul de Cercetare „Raluca Ripan” și platforma INSPIRE – dr. Adrian M. V. Brânzanic, dr. Maria Lehene și prof. Radu Silaghi-Dumitrescu – și a avut finanțare din fonduri europene PNRR și POC. Studiul a fost realizat în colaborare cu parteneri de la University of Essex și Diamond Light Source (Anglia), SLAC și Lawrence Berkeley National Laboratories (SUA), respectiv Universitatea din Lund (Suedia).
Articolul complet publicat în revista Nature Communications – Williams, L.J., Kamps, J.J., Brânzanic, A.M.V. et al. Can ferric-oxyl excited states explain elongated iron-oxygen bonds in heme peroxidase catalytic intermediates?. Nat Commun (2026) – poate fi găsit la linkul https://www.nature.com/articles/s41467-026-69192-8 -.
Biochimia structurală nu se mulțumește doar să descrie reacțiile chimice din celule, ci caută să înțeleagă „geometria sacră” a moleculelor și să ofere răspunsuri la întrebarea esențială: cum determină forma unei proteine destinul nostru biologic?
Dincolo de microscop: universul la scară atomică
Biochimia structurală este ramura științei care studiază arhitectura moleculară a biomacromoleculelor (în special proteinele și acizii nucleici). Dacă biochimia clasică ne spune ce face o enzimă, biochimia structurală ne arată cum o face, prin vizualizarea fiecărui atom și a fiecărei legături chimice.
În 2026, cercetătorii nu se mai bazează doar pe fotografii statice. Aceștia studiază „dansul molecular” – modul în care aceste structuri se mișcă și se pliază pentru a transmite semnale nervoase, pentru a replica ADN-ul sau pentru a lupta împotriva agenților patogeni.
Revoluția tehnică: de la raze X la crio-microscopie electronică
Evoluția acestei discipline a fost marcată de salturi tehnologice uriașe care au permis vizualizarea unor structuri imposibil de observat în trecut:
-
Cristalografia cu raze X: Metoda clasică, prin care moleculele sunt „înghețate” în cristale pentru a le determina structura.
-
Crio-microscopia Eeectronică (Cryo-EM): Tehnologia vedetă a ultimului deceniu, care permite observarea moleculelor în starea lor naturală, hidratată, la temperaturi criogenice.
-
RMN-ul biologic: Utilizat pentru a înțelege dinamica proteinelor în soluție.
Impactul în medicină: designul de medicamente „la cheie”
Cea mai spectaculoasă aplicație a biochimiei structurale este designul de medicamente bazat pe structură (SBDD). În 2026, industria farmaceutică nu mai caută medicamente prin încercări aleatorii, ci le construiește „piesă cu piesă”.
Atunci când cercetătorii cunosc structura tridimensională a unei proteine care cauzează o boală (de exemplu, o enzimă virală sau un receptor tumoral), ei pot proiecta o moleculă care să se potrivească perfect în „buzunarul” activ al acelei proteine și să o blocheze asemenea unei chei într-o yală.
Inteligența Artificială: partenerul de geniu
Anul 2026 a marcat integrarea totală a algoritmilor de tip AlphaFold și a rețelelor neuronale în biochimia structurală. Dacă în trecut determinarea structurii unei singure proteine putea dura ani de muncă în laborator, astăzi IA poate prezice cu o acuratețe uluitoare configurația tridimensională în doar câteva minute.
Acest parteneriat între experimentul de laborator și predicția digitală a accelerat cercetarea în domenii precum:
-
Enzimele sintetice: Crearea de proteine noi care pot descompune plasticul în oceane.
-
Vaccinurile de nouă generație: Proiectarea de antigene extrem de stabile și eficiente.
| Concept Cheie | Descriere | Importanță |
| Plierea Proteinelor | Procesul prin care un lanț de aminoacizi capătă formă 3D. | Determină funcția proteinei; greșelile duc la boli. |
| Sit Activ | Regiunea specifică unde are loc reacția chimică. | Ținta principală pentru majoritatea medicamentelor. |
| Dinamica Moleculară | Simularea mișcărilor atomice în timp. | Arată cum „respiră” și cum interacționează celula. |
Viitorul: Biologia sintetică și nanomașinăriile
Privind spre viitor, biochimia structurală deschide poarta către nanotehnologia biologică. Oamenii de știință lucrează deja la crearea unor „motoare moleculare” inspirate din natură, care ar putea transporta medicamente direct la celulele canceroase sau ar putea repara țesuturile la nivel celular.
